抗-O-连接N-乙酰氨基葡萄糖抗体，克隆RL2

通过丝氨酸或苏氨酸残基上的羟基部分通过β-连接的N-乙酰氨基葡萄糖（β-GlcNAc）对蛋白质进行翻译后修饰称为O-连接的β-GlcNAc或简称为O-GlcNAc。O-GlcNAc是所有动植物核质区室中最丰富的翻译后修饰之一。与其他类型的蛋白质糖基化不同，O-GlcNAc仅发生在核和细胞质区室中，通常不进行进一步修饰以形成更细长的结构。此外，O-GlcNAc糖基化是一个高度动态且可逆的过程。O-GlcNAc转移酶(OGT)将O-GlcNAc附着在特定丝氨酸或苏氨酸残基的蛋白质上，而O-GlcNAcase催化从蛋白质中去除/水解O-GlcNAc。实际上，O-GlcNAc糖基化和丝氨酸/苏氨酸磷酸化之间的动态相互作用在调节细胞信号传导中起着重要作用。Tau和RNA聚合酶II（Pol II）是两种众所周知的蛋白质，它们通过O-GlcNAc糖基化进行修饰。在阿尔茨’海默氏病的人脑中，tau被广泛磷酸化，而O-GlcNAc糖基化较少。类似地，当转录的延伸阶段开始时，O-GlcNAc被去除并在Poly II CTD上被O-磷酸盐取代。

可变，取决于O-GlcNAc糖基化蛋白的大小。

从对应于大鼠O-连接的N-乙酰氨基葡萄糖的大鼠肝核被膜中纯化的核孔复合体-核纤层部分。

免疫细胞化学分析：4.0 µg/mL的代表性批次在HeLa细胞中检测到O-连接N-乙酰氨基葡萄糖。
免疫细胞化学分析：一个代表性批次免疫染色了毛地黄皂苷透性化HeLa细胞的核被膜，但没有染色核内部。克隆RL2仅在没有完整核包膜的Triton X-100透化HeLa细胞中染色核内部（Adam，S.A.，et al.（1990）.J. Cell Biol. 111（3）:807-816）。
亲和结合检测：用125I放射性标记一个代表性批次，并研究其与分离的大鼠肝核包膜的结合特征（Snow，C.M.，et al.（1987）.J. Cell Biol. 104（5）:1143-1156）。
电子显微镜检查：一个代表性批次在分离的大鼠肝核包膜中定位O-GlcNAc免疫反应性（Snow，C.M.，et al.（1987）.J. Cell Biol. 104（5）:1143-1156）。
蛋白质印迹分析：一个代表性批次在大鼠肝核被膜制备物中检测到O-GlcNAc糖基化蛋白（Snow，C.M.，et al.（1987）.J. Cell Biol. 104（5）:1143-1156；Holt，G.D.等人（1987年）。J. Cell Biol. 104（5）:1157-1164）。
免疫沉淀分析：一个代表性批次免疫沉淀来自溶解的大鼠肝核包膜制备物的O-GlcNAc糖基化蛋白。用半乳糖转移酶预处理核包膜制备物阻止了克隆RL2对糖蛋白的免疫沉淀（Snow，C.M.，et al.（1987）.J. Cell Biol. 104（5）:1143-1156；Holt，G.D.等人（1987年）。J. Cell Biol. 104（5）:1157-1164）。

抗O-连接N-乙酰氨基葡萄糖抗体，克隆RL2是抗O-连接N-乙酰氨基葡萄糖的抗体，用于蛋白质印迹、免疫细胞化学、亲和结合测定、电子显微镜检查、免疫沉淀。

特异性地重新识别O-GlcNAc糖基化蛋白质和肽上的O-连接的N-乙酰氨基葡萄糖（O-GlcNAc）部分。对游离GIcNAc几乎没有反应性，对GalNAc没有反应性。O-GlcNAc糖基化蛋白的半乳糖基转移酶处理导致O-GlcNAc通过β1-4连接的半乳糖基化和克隆RL2的结合完全丧失（Holt，G.D.，et al.（1987）.J. Cell Biol. 104（5）:1157-1164）。

目标结构不是物种特异性的。

形式：纯化

通过蛋白质印迹法在HeLa细胞裂解物中进行评价。

蛋白质印迹分析：1.0 µg/mL的该抗体在10 µg HeLa细胞裂解物中检测到O-连接N-乙酰氨基葡萄糖。

浓度：请参考特定批次的数据表。